MISE EN EVIDENCE DU ROLE PHYSIOLOGIQUE D’UNE PROTEINE BACTERIENNE DE TYPE BolA
Sinorhizobium meliloti est une bactérie fixatrice d’azote formant des nodules symbiotiques avec la légumineuse Medicago truncatula. Cette bactérie possède une protéine de type BolA, appelée YrbA, dont le rôle physiologique est inconnu. Dans les organismes où les protéines BolA et les glutaredoxines monothiol (Grxs) sont présentes, elles contribuent à la régulation de l’homéostasie du fer et aussi à la maturation des protéines possédant un centre fer-soufre.
Grâce notamment à des approches thermodynamiques (ITC) et cinétiques (switchSENSE) réalisées sur la plateforme ASIA, des chercheurs de l’UMR IAM, de l’UMR CRM2 et de l’ISA de Sophia Antipolis ont pu montrer que YrbA coordonne divers ions métalliques divalents (fer, cobalt, nickel, cuivre et zinc) et possède la capacité de former des hétérodimères avec la seule glutaredoxine monothiol (Grx2) présente dans cette espèce. Cette étude aide à clarifier le rôle physiologique des protéines de type BolA dans les bactéries.
Les résultats viennent de faire l’objet d’une publication dans Bioscience Reports [Roret T., Alloing G., Girardet J.M., Perrot T., Dhalleine T., Couturier J., Frendo P., Didierjean C. & Rouhier N. (2020). Sinorhizobium meliloti YrbA binds divalent metal cations using two conserved histidines. Biosci. Reports, 40, BSR20202956].
